Ouverture et fermeture du récepteur GLIC

La recherche d'homologues aux récepteurs de la famille "cys-loop" à partir de banques de séquences a permis d'identifier des protéines canal chez certaines bactéries, les récepteurs GLIC et ELIC. Le récepteur GLIC est un canal cationique dont l'ouverture est contrôlée par la présence de protons. Il a été déterminé chez la cyanobactérie unicellulaire Gloeobacter violaceus.

Ces récepteurs possèdent un domaine transmembranaire constitué d'hélices contrôlant l'ouverture du canal dont les séquences sont proches de celles du récepteur nicotinique (28% d'identité, 61% de similarité) en particulier pour les acides aminés localisés sur le bord interne du pore. (Remarque : Isoleucine et Leucine sont structurellement et chimiquement semblables. Valine et Alanine ont des propriétés proches)

Alignement des séquences transmembranaires des récepteurs Les acides aminés en noir sont ceux localisés sur la face interne du pore.

Différentes conformations du récepteur GLIC ont été obtenues. La vidéo ci-dessous présente un morphing entre l'état fermé et l'état ouvert du pore de ce récepteur. On pourra noter en particulier les modifications de l'orientation des hélices transmembranaires.
Pour comprendre comment la fixation d'une molécule dans la zone de liaison peut-être responsable de ce changement de conformation, le modèle biologique utilisé est celui du récepteur AchBP
1- Identification of the prokaryotic ligand-gated ion channels and their implications for the mechanisms and origins of animal Cys-loop ion channels.