La recherche d'homologues aux récepteurs de la famille "cys-loop" à partir de banques de séquences a permis
d'identifier des protéines canal chez certaines bactéries, les récepteurs GLIC et ELIC. Le récepteur GLIC
est un canal cationique dont l'ouverture est contrôlée par la présence de protons. Il a été déterminé
chez la cyanobactérie unicellulaire Gloeobacter violaceus.
Ces récepteurs possèdent un domaine transmembranaire constitué d'hélices contrôlant l'ouverture du canal dont
les séquences sont proches de celles du récepteur nicotinique (28% d'identité, 61% de similarité) en particulier pour les acides aminés localisés sur
le bord interne du pore. (Remarque : Isoleucine et Leucine sont structurellement et chimiquement semblables. Valine et Alanine ont des propriétés proches)
Alignement des séquences transmembranaires des récepteurs Les acides aminés en noir sont ceux localisés sur la
face interne du pore.
Différentes conformations du récepteur GLIC ont été obtenues. La vidéo ci-dessous présente
un morphing entre l'état fermé et l'état ouvert du pore de ce récepteur. On pourra noter en particulier
les modifications de l'orientation des hélices transmembranaires.
Pour comprendre comment la fixation d'une molécule dans la zone de liaison peut-être responsable de
ce changement de conformation, le modèle biologique utilisé est celui du
récepteur AchBP